PROBING THE PROTEIN-BOUND WATER WITH OTHER SMALL MOLECULES USING NEUTRON SMALL ANGLE SCATTERING

Résumé
La diffusion neutronique à bas angle sur les protéines papaïne et ribonuclease-A a mis en évidence une grande différence entre l'interaction des macromolécules avec éthanol ou diméthylsulfoxide et glycérol. Avec le glycérol la protéine paraît garder une couche d'eau presque complète, en accord avec les mesures thermodynamiques. Par contre, les mesures utilisant l'éthanol montrent une grande accessibilité à la surface de protéines de cette molécule. La différence entre les compartiments de ces molécules est discutée, ainsi que l'importance de l'eau pour la stabilité structurelle de la protéine.

Abstract
Neutron small angle measurements on proteins (Papain and Ribonuclease -A) in mixed solvents of ethanol/water, dimethyl sulfoxide/water and glycerol/water have been used to estimate the region near the macromolecule that only contains water. For glycerol quite a large region of "bound" water is observed. This is in agreement with thermodynamic measurements. For ethanol and dimethyl sulfoxide the region excluding the solute is small. The observations are used to speculate on the bound. water required for a protein to retain its form and to function.