THE ACTIVE CENTER OF BACTERIAL CATALASE INVESTIGATED BY MÖSSBAUER SPECTROSCOPY

Résumé
La catalase de Micrococcus luteus enrichie au ⁵⁷Fe a été étudiée en utilisant la spectroscopie Mössbauer. A pH 6,3 dans un tampon acétate, les spectres sont très semblables à ceux donnés par la metmyoglobine. Ceci suggère que les niveaux électroniques du fer sont similaires dans les deux enzymes. L'optimisation d'un spectre fait à 4,2 K avec un champ appliqué de H_ext = 0,5 kOe par la méthode des moindres carrés a donné des valeurs de "g" en bon agrément avec celles obtenues lors de mesures EPR. Les quatre sous-unités de la catalase présentent un comportement identique. Dans l'échantillon étudié en présence de tampon phosphate à pH 7,0, une deuxième espèce de Fe a été trouvée, qui pourrait provenir d'une dénaturation partielle ou d'un changement de conformation.

Abstract
⁵⁷Fe enriched bacterial catalase obtained from Micrococcus luteus was investigated by Mössbauer spectroscopy. At pH 6.3 in an acetate buffer the Mössbauer spectra are very similar to the spectra of metmyoglobin, indicating a similar level scheme of the iron. A least squares fit of a spectrum at 4.2 K with an applied field H_ext= 0.5 kOe yielded g-values which agree well with EPR-measurements. The four subunits of the catalase behaved identically. In a sample with phosphate buffer at pH 7.0 we found a second iron species, which may come from a denaturation process or a conformational change.