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J. Phys. Colloques
Volume 40, Numéro C2, Mars 1979
International Conference on The Applications of The Mössbauer Effect
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| Page(s) | C2-526 - C2-527 | |
| DOI | https://doi.org/10.1051/jphyscol:19792182 | |
J. Phys. Colloques 40 (1979) C2-526-C2-527
DOI: 10.1051/jphyscol:19792182
MÖSSBAUER STUDIES OF THE COFACTOR CENTERS OF NITROGENASE
B.H. Huynh1, E Münck1 and W.H. Orme-Johnsons21 Freshwater Biological Institute, Departement of Biochemistry, University of Minnesota, P.O. Box 100, Navarre, Minnesota 55392, U.S.A.
2 Department of Biochemistry, University of Wisconsin, Madison, Wisconsin 53706, U.S.A.
Résumé
Les centres du cofacteur (S = 3/2) de la protéine MoFe de la nitrogénase ont été étudiés par spectroscopie Mössbauer avec des champs magnétiques appliqués allant jusqu'à 50 kG. L'analyse des résultats montre la présence de six composantes, dont trois sont caractérisées par une constante de couplage magnétique hyperfine positive. Les résultats suggèrent que chaque centre a de 5 à 7 et même plus probablement, 6 atomes de fer, ce qui confirme nos conclusions précédentes établies par analyse qualitative des données de RPE et en supposant que la protéine MoFe possède 30 atomes de fer.
Abstract
The Mössbauer spectra of the S = 3/2 cofactor centers of the MoFe protein of nitrogenase have been studied in magnetic fields up to 50 kG. Analysis of the data reveals six subsites, three of which are characterized by a positive magnetic hyperfine coupling constant. The results of this study suggest that the cofactor centers contain 5-7, most probably 6, Fe atoms, thus confirming our earlier conclusions which were based on the quantitation of EPR data and on the assumption that the MoFe protein contains 30 Fe atoms.