RUBREDOXIN, A SIMPLE IRON-SULFUR PROTEIN : ITS SPIN HAMILTOMAN AND HYPERFINE PARAMETERS

Résumé
La rubrédoxine (Rd) est une protéine extraite à partir du Clostridium pasteurianum qui possède, dans son centre actif rédox, un atome de fer high spin en liaison avec quatre atomes de soufre cystéinylique de la chaîne polypeptide. Le complexe FeS₄ de la Rd, grossièrement tétraédrique, constitue l'unité de base des centres actifs dans les protéines ferro-sulfuriques plus compliquées ; ces protéines contiennent des groupes liés de deux et quatre de ces tétraèdres. Sous conditions adéquates, on obtient des spectres Mossbauer de la Rd révélant des structures hyperfines magnétiques et électriques très bien résolues, aussi bien pour l'état oxydé que pour l'état réduit. On a paramétrisé ces spectres à l'aide de l'hamiltonien de spin : [MATH]. A basse température, les spectres Mossbauer de la Rd oxydée (S = 5/2) consistent en une superposition de trois composantes spectrales bien définies dues à chacun des doublets de Kramers. En solution congelée, jusqu'à des températures de l'ordre de 20 K, les effets dus aux phénomènes de relaxation sont mineurs. En première approximation, les spectres satisfont la paramétrisation suivante : D = 2.7 K, λ = 0.23, g = 2, A = - 22.5 MHz, Δ = - 0.5 mm/s, η = 0.2. D'ultérieures corrections sont discutées. On reproduit les caractéristiques des spectres de la Rd réduite (S = 2) en champ élevé, à 4.2 K, à l'aide du même hamiltonian de spin. On obtient : D = 10.9 K, λ = 0.28, [MATH] = (2.1, 2.2, 2), Ã = - (27.6, 11.4, 41.3) MHz, Δ = - 3.25 mm/s, η = 0.65, dans la limite de relaxation lente.

Abstract
Rubredoxin (Rd) from Clostridium pasteurianum is a protein that contains, in its redox active center, a high-spin iron atom coordinated to four cysteine sulfurs of the polypeptide chain. The roughly tetrahedral FeS₄ complex of Rd is the basic structural unit of the active centers in the more complicated iron-sulfur proteins that contain linked clusters of two and four of these tetrahedra. Under suitable conditions Rd shows Mössbauer spectra with well resolved magnetic and electric hyperfine splittings both in the oxidized and reduced state. These spectra have been parametrized using the spin Hamiltonian [MATH] At low temperatures the Mössbauer spectra of oxidized Rd, S = 5/2, consist of a superposition of three resolved component spectra due to the individual Kramers doublets. Only minor relaxation effects are observed in frozen solution at temperatures up to 20 K. The parameters D = 2.7 K, λ = 0.23, g = 2, A = - 22.5 MHz, Δ = - 0.5 mm/s, η = 0.2 provide a first approximation of the spectra ; further corrections are discussed. The same Hamiltonian reproduces the 4.2 K, highfield spectra of reduced Rd, S = 2, with D = 10.9 K, λ = 0.28, [MATH] = (2.1, 2.2, 2), A = - (27.6, 11.4,41.3) MHz, Δ = - 3.25 mm/s, η = 0.65, in the slow relaxation limit.