RÉSONANCE PARAMAGNÉTIQUE ÉLECTRONIQUE DES NITROSYL-HÉMOPROTÉINES : APPLICATION A L'ÉTUDE DES INTERATIONS DANS L'HÉMOGLOBINE

Résumé
Les spectres de résonance paramagnétique électronique des nitrosyl-hémoprotéines apportent des renseignements directs sur le complexe héminique ; l'oxyde azotique, ligand du fer de l'hème, apparaît comme un marqueur extrêmement sensible aux changements de conformation protéique. De plus l'analogie entre l'oxyde azotique et l'oxygène permet l'étude des mécanismes de réactions de très nombreuses hémoprotéines ; en particulier, l'application à l'étude des interactions dans l'hémoglobine a permis de caractériser le degré d'inéquivalence structurale et fonctionnelle des sous-unités protéiques et de suggérer fortement l'existence d'intermédiaires conformationnels dans les réactions de l'hémoglobine.

Abstract
Electron paramagnetic resonance spectra of nitrosylhemoproteins bring direct information on the heme complex ; nitric oxide has been found to be an extremely sensitive probe for protein conformational changes. Furthermore using the analogy between oxygen and nitric oxide the study of reactional mechanisms of many hemoproteins is possible ; for example, in the study of the heme-heme interaction in hemoglobin we have characterized the degree of structural and functional unequivalence between the two types of protein subunits and suggested strongly the existence of conformational intermediates in hemoglobin reactions.