DIFFERENT PROPERTIES OF FERROUS IRON IN DEOXYGENATED HEMOGLOBIN CHAINS

Résumé
On a étudié par spectrométrie Mössbauer, entre 4,2 K et 200 K, de l'hémoglobine déoxygénée, enrichie au ⁵⁷Fe, d'un homme adulte (HbA), ses chaînes isolées α_SH et β_SH et de l'hémoglobine totale α₂(⁵⁷Fe) β₂(⁵⁶Fe) partiellement enrichie en ⁵⁷Fe. Compte tenu de la précision expérimentale (± 0,006 mm s^-1) l'effet quadrupolaire des HbA des chaînes α_SH et β_SH varie entre 100 K et 4,2 K ; de plus l'effet quadrupolaire de HbA n'est pas la moyenne des valeurs trouvées pour les chaînes isolées. L'effet quadrupolaire de α₂(⁵⁷Fe) β₂(⁵⁶Fe) est pratiquement le même que celui de HbA. Les mêmes tendances sont retrouvées sur les valeurs du déplacement isomérique. Les largeurs de raies ont des valeurs très voisines pour tous les composés.

Abstract
Iron 57-enriched, deoxygenated human (adult) hemoglobin (HbA), its isolated α_SH-- and β_SH-chains, and the partially iron 57-enriched, fully functional hemoglobin α₂(⁵⁷Fe) β₂(⁵⁶Fe) were investigated by Mössbauer spectroscopy in the temperature range 4.2 K-200 K. According to Our experimental accuracy (± 0.006 mm s^-1) the temperature dependent quadrupole splittings ΔE_Q(T) of deoxygenated HbA, α_SH- and β_SH-chains are not identical from about 100 K down to 4.2 K, and ΔE_Q of HbA is not the average value of the ΔE_Q-values of the isolated chains. The quadrupole splitting of α₂(⁵⁷Fe) β₂(⁵⁶Fe) turns out to be practically the same as that of HbA. These findings are also reflected by the isomershifts. Line widths are comparable for all compounds.