EXAFS and Near Edge Structure IV

J. Phys. Colloques 47 (1986) C8-1143-C8-1146
DOI: 10.1051/jphyscol:19868222

A STUDY OF CYTOCHROME c AND CYTOCHROME b₂ CORE IN THE OXIDIZED AND REDUCED STATES USING EXAFS AND XANES SPECTROSCOPIES

I. ASCONE^{1, 2}, J. GOULON^{1, 2}, A. BIANCONI³, M. TEGONI⁴ et F. LABEYRIE<sup>4

1</sup>  LURE, Laboratoire du CNRS, CEA, MEN, Bâtiment 209C, Université de Paris-Sud, F-91405 Orsay Cedex, France
²  Laboratoire de Chimie Théorique, U.A. 510 CNRS, Université de Nancy I, B.P. 239, F-54506 Vandoeuvre-les-Nancy Cedex, France
³  Dipartimento di Fisica, Università di Roma "La Sapienza", I-00185 Roma, Italy
⁴  Centre de Génétique Moléculaire du CNRS, Laboratoire d'Enzymologie Physicochimique, F-91190 Gif-sur-Yvette, France

Résumé
La spectroscopie EXAFS nous a permis d'atteindre pour la première fois des informations structurales sur le cytochrome b₂ : la distance moyenne Fe...N (1.97±0.02Å) est comparable à celle du cytochrome c et d'autres complexes porphyriniques hexacoordinées de fer bas spin. En ce qui concerne le cytochrome c, aucune variation supérieure à 0.02Å de la distance moyenne Fe...N n'intervient entre les formes oxydée et réduite. En revanche la contribution de la couche Fe...S parait être assez faible et dépendante du mode de préparation des solutions. Un décalage systématique de 2.1 eV du seuil est observé entre les états oxydés et réduits du cytochrome b² ou c, alors que le pic de préseuil, bien résolu dans le cas du cytochrome c oxydé, parait se déplacer seulement de 1.0 eV.

Abstract
We report the first structural investigation of cytochrome b₂ core : the average Fe...N distance (1,97±0,02Å) is quite comparable to the Fe...N distance of cytochrome c and of other low spin hexacoordinated porphyrin complexes. As regards cytochrome c no difference of the average Fe...N distance greater than 0.02Å was detected between reduced and oxidized states. However the contribution of the axial Fe...S shell can be weak and obviously depends upon the sample preparation. A systemate shift of 2.1 eV of the edge is observed between oxidized and reduced states but the prepeak which is well resolved for oxidized cytochrome c exhibits a smaller shift of less than 1.0 eV