Numéro
J. Phys. Colloques
Volume 45, Numéro C7, Septembre 1984
Workshop on "Water"
Structure and Dynamics of Water and Aqueous Solutions : Anomalies and their Possible Implications in Biology
Page(s) C7-197 - C7-210
DOI https://doi.org/10.1051/jphyscol:1984722
Workshop on "Water"
Structure and Dynamics of Water and Aqueous Solutions : Anomalies and their Possible Implications in Biology

J. Phys. Colloques 45 (1984) C7-197-C7-210

DOI: 10.1051/jphyscol:1984722

SOLVENT EFFECTS IN BIOMOLECULAR SYSTEMS AND PROCESSES

J.L. Finney

Department of Crystallography, Birkbeck College, Malet Street, London WC1E 7HX, U.K.


Résumé
L'influence du solvant dans les processus d'interaction et de changement de conformation des molécules biologiques est discutée en ayant en vue les problèmes soulevés par l'influence apparemment subtile des différents effets entropiques et énergétiques. On note l'importance possible des contributions hydrophiles et de type van der Waals, tout en remarquant que notre connaissance actuelle du niveau moléculaire n'est pas suffisante pour affirmer ou rejeter la domination généralement admise des interactions hydrophobes dans les processus biomoléculaires typiques. On montre le besoin d'améliorer notre compréhension des solutions aqueuses simples par des méthodes expérimentales directes, et quelques résultats récents sur des solutions de molécules polaires et des cristaux de la coenzyme B12 sont présentés. La diffusion des neutrons est particulièrement bien adaptée pour répondre à beaucoup de ces questions et des progrès récents dans l'instrumentation et l'avènement de sources pulsées contribueront certainement à agrandir des possibilités expérimentales qui étaient auparavant marginales.


Abstract
The solvent dependence of biomolecule folding and interaction processes is discussed with particular reference to the problems raised by the apparent subtlety of the various entropic and energy effects involved. The possible significance of hydrophilic and van der Waals contributions are stressed, noting that our current molecular-level knowledge is inadequate to assert or deny the generally assumed dominance of hydrophobic interactions in typical biomolecular interactions. A need to improve our understanding of simpler aqueous solutions by direct experimental techniques is argued and some recent results on both polar molecule solutions and coenzyme B12 crystals are discussed. Neutrons are particularly well suited to addressing many of the outstanding questions, and recent progress in instrumentation, and the advent of pulsed sources, are likely to open up previously marginal experimental possibilities.