MÖSSBAUER STUDIES ON THE IRON-LIGAND BINDING IN HEMOPROTEINS AND THEIR RELATED COMPOUNDS

Résumé
La structure électronique du fer dans les hémoprotéines est caractérisée par ses états variables de valence et de spin. Ces points sont discutés pour les hémoprotéines et les composés similaires. La liaison fer-ligand, en particulier la liaison réversible avec l'oxigène dans la myoglobine et l'hémoglobine est analysée en détail à partir de données de la spectrométrie Mössbauer. La structure électronique des composés désoxygénés est aussi discutée, ainsi que la cinétique des liaisons de ligand dans les hémoprotéines.

Abstract
The electronic structure of the heme iron in hemoproteins is characterized by its changeable valence and spin states. These features are discussed in hemoproteins and their related model compounds. The iron-ligand binding, especially the reversible dioxygen binding in myoglobin and hemoglobin is discussed in details by using the Mössbauer spectroscopic knowledge obtained from the experiments with Mb single crystals and model compounds. A comparison of recent experimental evidences with calculations has improved the knowledge of the iron-dioxygen binding structure. The electronic structures in the deoxygenated state and the CO compound are also deduced. In addition, kinetics of ligand-binding to hemoproteins is reported.