MÖSSBAUER SPECTRA OF DEOXYGENATED HEMOGLOBIN IN R AND T STATES

Résumé
L'Hémoglobine humaine normale, non oxygénée (Hb), présente une faible affinité pour l'oxygène et coopérativité dans la liaison du ligand (Etat T). Les propriétés fonctionnelle sont perdues par la suppression de deux acides aminés terminaux de la chaîne β (Hb-CPA) ou de l'acide aminé terminal de la chaîne α suivi par une réaction avec NEM (NES-des-Arg-Hb) (état R). Les dernières espèces retrouvent ses propriétés fonctionnelles normales en se liant avec l'IHP. Les valeurs obtenues à 78 K pour le déplacement isomérique et le gradient du champ électrique sont pour Hb et HbCPA très proches et différentes de celles relatives au NES-des-Arg Hb et IPH + NES-des Arg Hb. Ainsi les paramètres Mössbauer indiquent des variations dans la structure électronique des ions ferreux qui ne sont pas directement corrélées à l'état conformationnel de la molécule.

Abstract
Normal human deoxygenated hemoglobin (Hb) exhibits low oxygen affinity and cooperativity in ligand binding (T state). These functional properties are lost upon enzymatic removal of the two C-terminal amino acids of the β chains (Hb-CPA) or of the C-terminal amino acid of the α-chain followed by reaction with NEM (NES des-Arg-Hb) (R state). This last species recovers normal functional properties upon binding of IHP. The isomer shift and quadrupole splitting values at 78 K of Hb and HbCPA are very close and distinct from those relative to NES-des-Arg Hb and IPH + NES-des-Arg Hb. Thus Mössbauer parameters reflect changes in the ferrous ions electronic structure that cannot be directly related to the conformational state of the molecule.