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J. Phys. Colloques
Volume 35, Numéro C6, Décembre 1974
International Conference on the Applications of the Mössbauer Effect
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Page(s) | C6-33 - C6-46 | |
DOI | https://doi.org/10.1051/jphyscol:1974604 |
J. Phys. Colloques 35 (1974) C6-33-C6-46
DOI: 10.1051/jphyscol:1974604
ELECTRONIC STRUCTURE OF BIOMOLECULES
E. MÜNCK1 and P. M. CHAMPION21 Department of Biochemistry/Freshwater Biological Institute, University of Minnesota, St. Paul, Minnesota 55101, USA
2 Department of Physics, University of Illinois, Urbana, Illinois 61801, U. S. A.
Résumé
L'application de la spectroscopie Mössbauer à l'étude de molécules biologiques est discutée sur l'exemple des protéines de type hème. Toutes ces protéines ont fondamentalement le même centre actif constitué par l'hème. Le fer dans l'hème est habituellement à l'état ferreux ou ferrique ; dans chaque état d'oxydation on peut trouver des configurations aussi bien de spin fort que de spin faible. Les spectres Mössbauer à basse température peuvent être décrits par un Hamiltonien de spin de la forme = S.[MATH].S + βS.[MATH].H + S.[MATH].I + Q - gn βn H.I. Dans les faibles symétries - pour lesquelles la nature semble avoir une préférence dans les biomolécules - l'Hamiltonien de spin comprendra un grand nombre de coefficients inconnus et l'analyse des spectres constitue un travail d'une énorme complexité. On discute les spectres Mössbauer typiques pour les différents états de charge et de spin du fer dans l'hème à l'aide des exemples du cytochrome P450, de la chloroperoxydase et de la peroxydase du raifort. Dans le cas des protéines ferriques, l'utilisation des résultats de RPE facilite grandement l'analyse des spectres Mössbauer. Pour les protéines ferreuses à spin fort, les mesures dans des champs magnétiques externes intenses sont particulièrement utiles ; des mesures de ce type sont discutées en détail pour le cytochrome P450 à l'état réduit. En outre on présente les spectres Mössbauer d'émission d'hèmes substitués par 57Co ; ce type de spectroscopie permet d'étudier des modèles de composés d'hèmes qui ne peuvent être préparés chimiquement.
Abstract
The application of Mössbauer spectroscopy to the investigation of biomolecules is discussed for heme proteins. All heme proteins have basically the same active center, namely heme. The heme iron is usually either ferric or ferrous ; in either oxidation state both high-spin and low-spin configurations can occur. The low temperature Mössbauer spectra can be described by a spin Hamiltonian of the form = S.[MATH].S + βS.[MATH].H + S.[MATH].I + Q - gn βn H.I. In low symmetries, which nature seems to prefer in biomolecules, the spin Hamiltonian will have a large number of unknown coefficients and the evaluation of the spectra is a formidable task. The Mössbauer spectra typical for the various charge and spin states of the heme iron are discussed ; cytochrome P450, chloroperoxidase and horseradish peroxidase are used as examples. For ferric heme proteins Epr results can be used to significantly facilitate the analysis of the Mössbauer spectra. For high-spin ferrous proteins Mössbauer measurements in strong applied fields are particularly useful ; such measurements on reduced cytochrome P450 are discussed in detail. In addition, Mössbauer emission experiments on 57Co substituted hemes are presented ; this type of spectroscopy provides a means of studying heme model compounds which cannot be prepared chemically.