CONSTANTES DE COUPLAGE ¹³C-¹³C. CONFORMATION DES ACIDES AMINÉS, DES DIPEPTIDES ET TRIPEPTIDES

Résumé
L'enrichissement à 85 % en carbone 13 de l'alanine, de la valine, de la leucine et de l'isoleucine a conduit à leur étude conformationnelle par la Résonance Magnétique Nucléaire du carbone 13. Dans ces conditions, les constantes de couplage ¹³C-¹³C ont pu être mesurées à différents pH. Elles rendent compte d'une part, des degrés d'ionisation et de protonation des groupements C-terminaux, et d'autre part mettent en évidence l'influence spatiale des groupements Net C-terminaux sur les chaînes latérales apolaires. L'introduction d'un acide aminé enrichi dans les peptides peut servir à leur marquage. Ainsi l'étude de la série H₂N-Gly-Pro-COOH, Gly-Pro, et H₂N-Gly-Pro-Gly-COOH, HH-CO par les mêmes techniques et méthodes met en évidence la présence du résidu prolyl sous ses deux formes cis et trans dans les peptides linéaires, alors que dans la dicétopipérazine seule la forme cis existe. Si l'influence du pH s'exerce sur les proportions des conformations cis et trans dans le cas du dipeptide linéaire, elle est faible dans le cas du tripeptide et nulle pour le dipeptide cyclique. Ces résultats ont été confirmés par ceux de la Résonance Magnétique du proton. L'influence du pH a été également examinée sur les peptides Gly-*Leu et Gly-*Leu-Gly. Dans ces deux cas la présence de plusieurs conformères n'a pu être mise en évidence.

Abstract
85 % ¹³C-enriched alanine, valine, leucine, isoleucine and proline were studied with ¹³C-NMR technique in terms of conformation. The ^l3C-¹³C coupling constants were measured at several pH ; these data were useful for, on one side to estimate the various degrees of ionisation or protonation of the C-terminal groupement, and on the other side to evidenced the spatial influence of the N- and C-terminal groups on the apolar side chains. The insertion of one ¹³C- enriched aminoacid in peptides such as H₂N-Gly-Pro-COOH, Gly-Pro, and H₂N-Gly-Pro-Gly-COOH, HH-CO simplified their spectra and allowed us to determine the presence of two conformations (cis and trans) for the linear peptides, whereas in the case of the diketopiperazine only the cis form existed. Whether the pH effect modified the proportions of the prolyl cis and trans conformations in the case of the linear dipeptide, this effect is weak for the tripeptide and no for the cyclic dipeptide. All these results were confirmed with H-NMR technique. When the pH effect is examined on the Gly-*Leu and Gly-*Leu-Gly peptides, only one conformation was evidenced in the medium.