Numéro
J. Phys. Colloques
Volume 32, Numéro C5, Octobre 1971
COLLOQUES D'EVIAN DE LA SOCIETE FRANCAISE DE PHYSIQUE
Page(s) C5a-275 - C5a-281
DOI https://doi.org/10.1051/jphyscol:1971545
COLLOQUES D'EVIAN DE LA SOCIETE FRANCAISE DE PHYSIQUE

J. Phys. Colloques 32 (1971) C5a-275-C5a-281

DOI: 10.1051/jphyscol:1971545

SUR LA CINÉTIQUE DES CHANGEMENTS DE CONFORMATION COOPÉRATIFS DE CERTAINES MOLÉCULES BIOLOGIQUES

R. CERF

Laboratoire d'Acoustique Moléculaire, Equipe de Recherche associée au C. N. R. S. Institut de Physique, 3, rue de l'Université, 67, Strasbourg, Bas-Rhin


Résumé
Bref aperçu d'études théoriques et expérimentales de la cinétique de certaines transconformations coopératives de polypeptides et de protéines pancréatiques. Les temps de relaxation de 10-7 et 10-8 s, trouvés pour les polypeptides, sont obtenus par des mesures d'absorption et de vitesse de propagation des ultrasons. Les temps de relaxation de l'ordre de la seconde à la minute, caractérisant les protéines pancréatiques sont obtenus par la méthode du saut de température (mesures de Pohl). On présente des essais d'interprétation des mesures obtenues à divers pH pour les polypeptides, et à diverses températures pour les protéines pancréatiques. Les expériences effectuées à diverses températures conduisent à considérer plus spécialement : a) Un modèle à deux états non arrhénien, comportant une enthalpie d'activation négative, illustré par ses applications à des polymères non biologiques (polymères vinyliques, variation thermique de l'absorption ultrasonore). b) Un modèle à trois états, caractérisé par deux constantes optiques seulement ; l'application de ce dernier modèle aux protéines pancréatiques conduit à conclure à l'existence d'une conformation intermédiaire entre la native et celle qui résulte de la transition I.


Abstract
Theoretical and experimental studies of the kinetics of cooperative transconformations of polypeptides and pancreatic proteins are summarized. The relaxation times of 10-7 and 108- s observed for polypeptides, are deduced from measurements of the ultrasonic absorption and velocity. The relaxation times in the second to minute range, that characterize pancreatic proteins, are obtained from temperature-jump experiments (measurements of Pohl). Interpretations of the results obtained at various pH' s for polypeptides and various temperatures for pancreatic proteins are presented. Measurements carried out at the different temperatures lead one to consider particularly : a) A two-state non-arrhenian model with one negative activation enthalpy ; its usefulness is shown by application to non-biological polymers (vinyl polymers, thermal dependance of the ultrasonic absorption). b) A three-state model, having only two optical constants ; application of the latter model to pancreatic proteins leads to the conclusion that there exists a conformation intermediate between the native one and that resulting from transition I.