RECOILLESS FRACTION OF IRON PROTEINS IN FROZEN SOLUTION

Résumé
On a mesuré la fraction Mössbauer f(T) en fonction de la température pour les protéines ferreuses déoxymyoglobine (Mb), myoglobine-O₂ (MbO₂), myoglobin-CO (Mb(CO) et rubrédoxine en solution congelée. L'allure générale de f(T) est similaire pour les quatre protéines ; des déviations du modèle de Debye indiquent de l'anharmonicité à basse température. On trouve des différences caractéristiques en dlnf/dT entre la myoglobine et ses complexes avec O₂ et CO. Pour T > 180 K, ln f décroît rapidement avec la température, et des différences dues à la matrice du solvent apparaissent. On observe un élargissement diffusionnel de la raie pour T > 200 K dans la glycérine et pour T > 230 K dans les échantillons aqueux congelés.

Abstract
The temperature dependence of the recoilless fraction, f(T), has been measured for the ferrous proteins deoxymyoglobin, oxymyoglobin, carbonmonoxymyoglobin and rubredoxin in frozen solutions. The general pattern of f(T) is similar for all four proteins ; it deviates from the predictions of the Debye model, indicatine low temperature anharnonicity. Characteristic differences in dlnf/dT between myoglobin and its O₂- and CO-adduct are observed. For T > 180 K ln f drops rapidly with temperature, and differences due to the solvent matrix become apparent. Diffusional line broadening is noticeable for T > 200 K in glycerol and for T > 230 K in frozen aqueous samples.