Issue
J. Phys. Colloques
Volume 32, Number C5, Octobre 1971
COLLOQUES D'EVIAN DE LA SOCIETE FRANCAISE DE PHYSIQUE
Page(s) C5a-259 - C5a-262
DOI https://doi.org/10.1051/jphyscol:1971542
COLLOQUES D'EVIAN DE LA SOCIETE FRANCAISE DE PHYSIQUE

J. Phys. Colloques 32 (1971) C5a-259-C5a-262

DOI: 10.1051/jphyscol:1971542

ABSORPTION DIÉLECTRIQUE DANS LES POLYMÈRES EN SOLUTION

E. MARCHAL and C. DUFOUR

C. N. R. S., Centre de Recherches sur les Macromolécules, 6, rue Boussingault, Strasbourg, France


Résumé
La relaxation diélectrique des solutions de polypeptides que l'on observe à basse fréquence est liée aux mouvements du polymère dans son ensemble qui ont ainsi été étudiés sous plusieurs aspects. Il a été montré que l'hélice polypeptidique n'est pas rigide et que lorsque ces hélices s'associent on peut déterminer le mode d'agrégation. Lorsque les polypeptides ont la conformation de chaîne statistique, on observe également un seul temps de relaxation dont on compare la variation avec la masse moléculaire M à celle prévue par la théorie de Zimm. La variation du moment dipolaire avec M est sensible à l'effet de volume exclu. La transition hélice-chaîne des polypeptides a aussi été étudiée. Aucune relaxation d'origine chimique n'a pu être mise en évidence. Les mesures d'absorption dipolaire permettent de déterminer les paramètres thermodynamiques caractéristiques de la transition. Par la variation du temps de relaxation au cours de la transition, on montre le minimum des dimensions prévu par Nagai.


Abstract
Dielectric absorption which occurs in polypeptide solutions at low frequencies is due to the motion of the whole molecule. In its helical conformation, the polypeptide does not behave like a rigid rod. When the helices are associated, the mode of aggregation can be determined. When they assume a coiled conformation, polypeptides show only one relaxation time whose variation with molecular weight M is compared with the Zimm theory. Dipole moment variations with M depend on excluded volume effects. The helix-coil transition of polypeptides was also studied. There appeared no dielectric relaxation due to the kinetics of the transition. The characteristic thermodynamic parameters of the transition can be determined from dielectric measurements. From the variation of the relaxation time in the course of the transition the minimum in molecular dimensions predicted by Nagai is shown.